Cobra impulso en Brasil el área multidisciplinaria abocada al estudio de la estructura atómica de materiales y proteínas a partir de la difracción de rayos X en cristales, con la construcción de nueva fuente de radiación sincrotrón (imagen: Wikimedia)
Cobra impulso en Brasil el área multidisciplinaria abocada al estudio de la estructura atómica de materiales y proteínas a partir de la difracción de rayos X en cristales
Cobra impulso en Brasil el área multidisciplinaria abocada al estudio de la estructura atómica de materiales y proteínas a partir de la difracción de rayos X en cristales
Cobra impulso en Brasil el área multidisciplinaria abocada al estudio de la estructura atómica de materiales y proteínas a partir de la difracción de rayos X en cristales, con la construcción de nueva fuente de radiación sincrotrón (imagen: Wikimedia)
Por Elton Alisson
Agência FAPESP – Un grupo de 110 científicos de nueve países de Latinoamérica se reunió entre los días 22 y 24 de septiembre en el Centro Nacional de Investigaciones en Energía y Materiales (CNPEM), en la ciudad paulista de Campinas, para debatir sobre los estudios en cristalografía biológica, un área dedicada al estudio de cristales de proteínas con el objetivo de comprender procesos biológicos, develar el surgimiento y la progresión de enfermedades y desarrollar nuevos fármacos.
Los investigadores participaron del Latin American Summit Meeting on Biological Crystallography and Complementary Methods, el mayor evento científico latinoamericano dentro del calendario de celebraciones del Año Internacional de la Cristalografía (IYCr2-14). El encuentro fue realizado por la Organización de las Naciones Unidas para la Educación, la Ciencia y la Cultura (Unesco) y por la Unión Internacional de Cristalografía (IUCr).
“La cristalografía no se ha arraigado aún en Latinoamérica, en Sudáfrica y en Asia. Por eso hemos organizamos encuentros científicos en estas tres regiones, de manera tal de estimular el avance en las investigaciones científicas en el área”, declaró Marvin Hackert, presidente de la IUCr y docente del Departamento de Química de la University of Texas en Austin, en Estados Unidos, a Agência FAPESP.
De acuerdo con Hackert, se optó por Brasil como sede del encuentro debido a que en este país se lleva adelante la mayor cantidad de investigaciones científicas en cristalografía de América Latina.
Se estima que en las últimas décadas, alrededor de 20 grupos de investigación existentes en el país –concentrados en universidades e instituciones de investigación del estado de São Paulo– han develado la estructura de aproximadamente 400 macromoléculas.
“Por medio de la cristalografía, los grupos de investigación de Brasil estudian proteínas provenientes de parásitos responsables de enfermedades tropicales, por ejemplo, con el objetivo de desarrollar nuevos fármacos”, dijo Richard Garratt, docente del Instituto de Física de São Carlos (IFSC), de la Universidad de São Paulo (USP).
“Pero durante los últimos años las investigaciones se han diversificaron bastante. Hay grupos que estudian proteínas de virus, plantas y bacterias, con diversas finalidades”, dijo Garratt, uno de los coordinadores del evento.
Entre 1990 y 2013, científicos brasileños publicaron alrededor de 14.400 estudios relacionados con la cristalografía, según estimó Glaucius Oliva, presidente del Consejo Nacional de Desarrollo Científico y Tecnológico (CNPq) y docente del IFSC-USP, durante una conferencia en el marco del evento. “La cantidad de publicaciones de trabajos del área en Brasil crece exponencialmente”, dijo.
Entre las razones señaladas para dicho crecimiento, se encuentra la inauguración del Laboratorio Nacional de Luz Sincrotrón (LNLS), en el CNPEM, en 1997. La institución es la única de Latinoamérica que posee una fuente de luz sincrotrón, una intensa radiación electromagnética producida por una carga acelerada de electrones, con deflexión por un campo magnético en un acelerador de partículas (o sincrotrón).
Los científicos y las empresas utilizan este artefacto para el estudio de la estructura de materiales a nivel atómico. Con la construcción de la nueva fuente de luz sincrotrón, denominada Sirius, también en el LNLS, la investigación brasileña en cristalografía podrá dar grandes saltos de producción e impacto internacional, según Garratt.
“Con Sirius estaremos en condiciones de realizar investigaciones de punta en cristalografía y atraeremos a investigadores de otras partes del mundo para que realicen sus mediciones en Brasil. También seremos capaces de abordar problemas científicos más complejos, que implican mayores desafíos y de más alta relevancia”, dijo.
La nueva fuente, que lleva el nombre de la estrella más brillante que se ve desde la Tierra, contará un acelerador de electrones con una energía de 3GeV (giga electrón-voltios), 518,4 metros de circunferencia y una capacidad para abarcar hasta 40 líneas de luz (estaciones de investigación).
“Sirius será una de las fuentes de radiación sincrotrón más avanzadas del mundo”, dijo André Ambrosio, investigador del Laboratorio Nacional de Biociencias (LNBio) del CNPEM y coordinador de la línea de luz MX-1 del LNLS, dedicada a la difracción de rayos X en cristales. “Mediante encuentros como éste, aspiramos a crear una comunidad de usuarios de Sirius.”
El año de la cristalografía
Según Hackert, 2014 fue elegido por la Unesco para ser el Año Internacional de la Cristalografía como celebración del centenario del nacimiento del área y en homenaje al trabajo pionero en la misma realizado por el físico alemán Max von Laue (1879-1960) y por los ingleses William Henry Bragg (1862-1942) y William Laurence Bragg (1890-1971), a su vez, padre e hijo.
En 1914, Laue ganó el Nobel de Física por el descubrimiento de que, cuando incidían rayos X sobre un cristal, los átomos del objeto, distribuidos de manera uniforme en su interior, provocaban la dispersión de los rayos en direcciones específicas.
Un año después, en 1915, los Braggs también dividieron el Nobel de Física por haber descubierto que, al medir con precisión las direcciones y la intensidad de los haces de rayos X que atraviesan el interior de un cristal, es posible producir una imagen tridimensional de la estructura atómica del material.
Estos descubrimientos contribuyeron para allanar el terreno del conocimiento considerado fundamental en diversas áreas de las Ciencias, tales como la Química, la Física, la Biología, la Medicina y la Ciencia de Materiales, entre otras.
Pese a su importancia para las Ciencias y para la vida humana –toda vez que permite estudiar la estructura de la materia a nivel atómico o molecular e, a partir de ese conocimiento, abrir la posibilidad de desarrollo de nuevos fármacos y materiales más resistentes–, la cristalografía sigue siendo todavía relativamente desconocida para el gran público, según Hackert.
“Cuando hablamos ante el público no especializado en ciencia sobre los enormes descubrimientos realizados por cristalógrafos a lo largo de estos 100 años –como el de la estructura de la penicilina [a cargo de la química inglesa Dorothy Crowfoot Hodgkin], que permitió sintetizar y producir ese antibiótico natural–, la gente nos pregunta qué es la cristalografía”, dijo.
“Con las actividades planificadas este año, pretendemos contribuir al aumento el conocimiento de la sociedad en general acerca de los beneficios y la importancia de la cristalografía”, afirmó.
La cristalografía también es reconocida como un área pródiga en premios Nobel. Se estima que las investigaciones de 45 vencedores del premio durante las últimas décadas, en las áreas de Fisiología, Biología, Química y Física, tienen relación con la cristalografía.
En 2009, la química israelí Ada Yonath dividió el Nobel de Química con sus colegas Venkatraman Ramakrishnan y Thomas Steitz, por identificar la estructura del ribosoma y la forma en que se interrumpe debido a la acción de antibióticos.
“La cristalografía abarca problemas multidisciplinarios. Por eso atrae a científicos de diferentes áreas, tales como la Química y la Física, para intentar hallar juntos respuestas a los problemas que nos plantean”, dijo Yonath, también presente en el encuentro en Campinas.
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