Sirius abre una ventana de oportunidades para la colaboración científica

El nuevo sincrotrón brasileño tendrá aplicaciones en diversas áreas de la ciencia y dará impulso al campo de la biología estructural

Por Maria Fernanda Ziegler, desde Nueva York (EE.UU.)  |  Agência FAPESP – Dos novedades importantes para la investigación científica brasileña que entrarán en actividad el año que viene darán impulso a los estudios en el área de la biología estructural, una rama de la ciencia abocada a la investigación de las estructuras de las moléculas implicadas en la vida, para entender cómo éstas se relacionan entre sí y con las actividades biológicas.

La inauguración de la primera etapa de Sirius, la nueva fuente de luz sincrotrón brasileña, y el funcionamiento pleno de dos criomicroscopios electrónicos –una técnica en frío que permite visualizar la estructura atómica tridimensional de las moléculas–, deben dotar de mayor competitividad a las investigaciones científicas.

“El año que viene aportará grandes novedades. Al menos para los que estamos en el área de la biología estructural. En algunos aspectos, tendremos mejoras económicas, pues costará menos la realización de los experimentos. Pero lo principal serán las mejoras en capacidad. Resultará más fácil capacitar gente, adquirir experiencia para poder competir o contribuir con la ciencia mundial”, dijo Richard Charles Garratt, docente del Instituto de Física de São Carlos (IFSC) de la Universidad de São Paulo (USP), durante su conferencia en la FAPESP Week New York.

Este encuentro, que tuvo lugar en la City University of New York (CUNY) entre los días 26 y 28 de noviembre de 2018, congregó a investigadores brasileños y estadounidenses con el objetivo de estrechar las colaboraciones en el ámbito de la investigación científica.

Garratt se refiere a la ventana de oportunidades tendientes a atraer colaboraciones internacionales en investigaciones científicas que impliquen el uso de la luz sincrotrón. “Brasil cuenta con una ventana de oportunidades, pues el Sirius será el aparato más avanzado, al menos durante un cierto tiempo, hasta que otros proyectos lo superen. Esto permitirá atraer a científicos que querrán colaborar con sus pares brasileños, lo que es siempre sumamente positivo”, afirmó.

Las septinas

Garratt es el responsable del Proyecto Temático intitulado “Las septinas: estudios comparativos tendientes a correlacionar su estructura y su función”, que cuenta con el apoyo de la FAPESP y cuyo objetivo consiste en estudiar aspectos estructurales y funcionales de las septinas (proteínas que actúan en el estadio final de la división celular).

“Son preguntas de cuño más básico. Por supuesto que la complejidad de la biología es increíble y cualquier molécula, cuando deja de funcionar correctamente, padece a menudo −y como consecuencia de ello− una patología ligada a tal funcionamiento. Por ende, no es por casualidad que también se hallan septinas en algunos contextos patológicos, cuando se expresan en lugares equivocados o cuando surge una mutación, por ejemplo”, dijo.

Los defectos concernientes a las mutaciones o expresiones ectópicas (expresiones de genes en ubicaciones fuera de lo normal) de las septinas han venido siendo asociados a patologías importantes, tales como la infertilidad masculina, la amiloidosis y el cáncer.

Durante los últimos años, el grupo que Garratt coordina ha realizado aportes al área de la biología estructural, en la determinación de las únicas estructuras de septinas humanas cristalinas de alta resolución, más ricas en información.

La luz de sincrotrón

Los nuevos aparatos les darán mayor impulso aún a los estudios del grupo. “La primera línea de luz del Sirius que se montará es la línea de la cristalografía de proteínas, que es el área con mayor historial dentro de la biología estructural. En ella aplicamos el fenómeno de la difracción de rayos X de cristales de las moléculas que nos interesan para develar sus estructuras”, dijo Garratt.

En principio, para determinar la posición de cada átomo dentro de las moléculas –la llamada estructura tridimensional de las moléculas–, podría utilizarse un haz de rayos X (tal como la luz sincrotrón) incidente sobre las moléculas de interés. La luz interactúa con la materia y es capaz de revelar las características de su estructura molecular. Al esparcir los rayos X, es posible medir los patrones de dispersión −determinados según la posición de los átomos en las moléculas− para comprenderlos.

“Pero en términos prácticos el problema consiste en que las moléculas son tan pequeñas que la intensidad de los haces dispersos sería muy baja. Por este motivo, en lugar de estudiar una sola molécula, resulta más interesante hacerlo con un conjunto de éstas. Pero esas moléculas tienen que formar un cristal. Por eso son importantes los estudios de la cristalografía, que simplifican enormemente la interpretación de los patrones”, dijo.

Criomicroscopios electrónicos

En tanto, en los dos criomicroscopios electrónicos se pone en práctica otro abordaje orientado hacia los estudios de la biología estructural. Este nuevo método cobró relieve incluso en el premio Nobel de Química de 2017. El biólogo estructural escocés Richard Henderson, de 72 años, investigador de la Universidad de Cambridge, en el Reino Unido, y los biofísicos Joachim Frank, de 77 años, un alemán de la Universidad Columbia, en Estados Unidos, y Jacques Dubochet, de 75 años y de la Universidad de Lausana, en Suiza, se repartieron el premio.

“Son capaces de ver las moléculas directamente en lugar de cristalizar la molécula de interés y realizar el experimento con rayos X. El resultado final es el mismo. Ésta es la técnica del momento. Está proliferando por todo el mundo”, dijo Garratt.

La FAPESP hizo su aporte con la compra de los aparatos, que están instalándose en el marco de una colaboración con el Centro Nacional de Investigación en Energía y Materiales (CNPEM). “Esto alterará significativamente el modo de hacer biología estructural en Brasil, pues tendremos acceso por primera vez a un instrumento capaz de realizar este trabajo”, añadió.

Garratt explica que la cristalización de diversos sistemas, tal como es el caso de las septinas, resulta extremadamente difícil. “Es necesario efectuar simplificaciones para obtener los cristales. Y al simplificar los sistemas, perdemos información. Como el criomicroscopio electrónico daremos un paso al frente”, sostuvo el investigador.